NC新發(fā)現(xiàn)，F(xiàn)PB1蛋白促進光系統(tǒng)II的組裝
2024年4月10日，Nature Communications在線發(fā)表上海師范大學彭連偉教授實驗室題為Thylakoid protein FPB1 synergistically cooperates with PAM68 to promote CP47 biogenesis and Photosystem II assembly的研究論文，文章揭示了一個新的蛋白質FPB1（Facilitator of PsbB biogenesis1），它在PSII的組裝中扮演著重要角色，它是PSII積累所必需的。本研究中，光合作用相關的葉綠素熒光成像和P700氧化還原差示吸收通過MAXI-IMAGING-PAM和DUAL-PAM-100完成。
◆ fpb1突變體中PSII的積累顯著減少
◆ FPB1突變體中葉綠體編碼的psb轉錄水平不降低，但與psbB的多聚核糖體結合增強
◆ FPB1對CP47的合成和PSII的組裝有影響
◆ fpb1突變體中PSII組裝受阻
◆ PAM68中CP47的合成速率也降低
◆ 在fpb1 pam68雙突變體中，PSII的積累完全被廢除
◆ FPB1是一個具有未知功能的類囊體膜蛋白
◆ FPB1與PAM68、Alb3和SecY1相互作用
◆ fpb1和pam68中的psbB翻譯延伸受阻
◆ 葉綠體中CP47的共翻譯組裝以及FPB1和PAM68功能的可能模型
研究人員通過遺傳和生化實驗發(fā)現(xiàn)，F(xiàn)PB1與已知的PAM68蛋白協(xié)同作用，共同促進了CP47—PSII核心亞基的生物合成。在缺乏FPB1和PAM68的情況下，CP47的合成速率降低，且無法形成功能性的PSII復合體，導致植物無法進行有效的光合作用。
這項研究還發(fā)現(xiàn)，F(xiàn)PB1是一種位于葉綠體內(nèi)膜的蛋白質，它與PAM68、SecY/E轉位子和Alb3整合酶相互作用，可能協(xié)助CP47在翻譯過程中順利嵌入葉綠體內(nèi)膜。此外，通過核糖體剖析技術，研究人員觀察到在沒有FPB1和PAM68的情況下，核糖體在翻譯CP47時出現(xiàn)明顯的暫停，這表明這兩個蛋白在促進CP47的共翻譯插入中起著關鍵作用。
本研究提出了葉綠體中CP47的共翻譯組裝以及FPB1和PAM68功能的可能模型。
成果總結
在該項工作中，研究人員鑒定并描述了光合真核生物在進化過程中獲得的PSII生物發(fā)生因子FPB1。研究結果所提供的遺傳和生化證據(jù)表明，F(xiàn)PB1與之前發(fā)現(xiàn)的組裝因子PAM68 相互作用，它們在PSII組裝過程中協(xié)同協(xié)調CP47的生物發(fā)生。CP47被認為是以共翻譯方式插入類囊體膜的。通過與SecY/E易位子機制和Alb3整合酶相互作用，F(xiàn)PB1和PAM68 有可能促進CP47的最后兩個跨膜結構域和連接環(huán)以共翻譯方式整合到類囊體中，然后再整合到 PSII 核心復合物中。
上海師范大學生命科學學院植物種質資源開發(fā)中心的張琳副研究員，阮俊祥博士為論文的共同一作，彭連偉教授為論文的通訊作者。本研究得到了上海市自然科學基金和上海市植物種質資源工程研究中心的支持。—— 原文 ——
Zhang, L., Ruan, J., Gao, F., et al. Thylakoid protein FPB1 synergistically cooperates with PAM68 to promote CP47 biogenesis and Photosystem II assembly[J]. Nature Communications, 15, 3122 (2024).
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